Amylina

Aktualizacja: 2 października 2024

Amylina (ang. islet amyloid polypeptide, IAPP) to 37-aminokwasowy peptyd związany zarówno z fizjologicznymi, jak i patologicznymi procesami zachodzącymi w organizmach. Peptyd ten działa jako hormon wydzielania wewnętrznego, który odgrywa kluczową rolę w regulacji poziomu glukozy we krwi. W niektórych stanach chorobowych staje się jednak nierozpuszczalny i podatny na agregację.

Amylina – charakterystyka

Amylina jest niewielkim peptydem o masie 3 905 daltonów, składającym się z 37 aminokwasów. Po raz pierwszy oczyszczono i opisano ją w 1987 roku. Koniec C- amyliny zawiera grupę amidową, z kolei przy N- końcu tego peptydu, pomiędzy dwiema cysteinami, jest utworzony mostek dwusiarczkowy. Ekspresja genu ludzkiej amyliny w komórkach B trzustki prowadzi do powstania pre-pro-amyliny złożonej z 89 aminokwasów, z których 22 tworzą sekwencję sygnałową umożliwiającą transport tego peptydu do siateczki śródplazmatycznej. Amylina, tak samo jak insulina, produkowana jest przez komórki B trzustki, jednak nie tylko one mają taką zdolność. Niewielkie jej ilości można bowiem odnaleźć również w komórkach A i D znanych z produkcji glukagonu i somatostatyny.

Gen kodujący amylinę ludzką lokalizuje się na krótkim ramieniu chromosomu 12. W przypadku dorosłego, zdrowego człowieka stężenie amyliny we krwi waha się w zakresie 1-10 pM, wzrastając do około 15-20 pM bezpośrednio po spożyciu posiłku.

Amylina – funkcje

Amylina pełni wiele różnych funkcji w zależności od tkanek, w których się znajduje. Do najważniejszych należą następujące:

• hamowanie syntezy glikogenu z glukozy poprzez inhibicję kluczowego w tym procesie enzymu – syntazy glikogenu;
• zwiększanie poziomu produkowanej glukozy nawet w obecności maksymalnie efektywnej ilości insuliny;
• ochrona organizmu przed hipoglikemią;
• obniżanie wydzielania insuliny przez komórki B trzustki oraz podobnie jak adrenalina, noradrenalina i glukagon – aktywacja glikogenolizy w wątrobie.

Podsumowując, amylina wspomaga przede wszystkim gospodarkę węglowodanową ustroju. Kontroluje chęć przyjmowania pokarmów, reguluje apetyt, spowalnia opróżnianie żołądka. Ciekawostką jest, że amylinę wykryto także w mózgu człowieka. Jej obecność w tym miejscu może otworzyć nowy rozdział w poznaniu i w rozumieniu fizjologicznej roli tego polipeptydu już jako neurohormonu, co wymaga jednak dalszych, bardziej szczegółowych badań.

Co to jest amyloidoza?

Gromadzenie się agregatów amyloidowych w tkankach określa się mianem amyloidozy. Współcześnie znanych jest wiele chorób, którym towarzyszy tworzenie się złogów amyloidowych (amyloidów). Są to m.in.:

• choroby prionowe;
• cukrzyca insulinoniezależna;
• polineuropatie;
• choroby reumatyczne wieku młodzieńczego;
• chroniczne stany zapalne;
• niektóre nowotwory;
• choroba Alzheimera.

Prekursory zdolne do tworzenia złogów amyloidowych to m.in. amylina, keratyna, przedsionkowy czynnik natriuretyczny, kalcytonina czy lipoproteiny. Amyloidozy mają kilka cech wspólnych. Z reguły są to choroby nieuleczalne, typowe dla wieku starczego (z wyjątkiem choroby reumatycznej wieku młodzieńczego). Złogi niemal zawsze tworzą się zewnątrzkomórkowo, a filamenty wchodzące w skład włókienek amyloidowych składają się z peptydów o strukturze beta. Agregaty amyloidowe powstają z normalnie nieszkodliwych, rozpuszczalnych białek, które w warunkach patologicznych mogą agregować, tworząc nierozpuszczalne włókienka.

Obraz kliniczny amyloidoz zależy od tego, w którym miejscu w organizmie powstają złogi amyloidowe. Przykładowo przy amyloidozie nerek obserwuje się zmęczenie, osłabienie, pienienie się moczu, obrzęk twarzy, obrzęki nóg i postępującą niewydolność nerek. Z kolei przy amyloidozie serca charakterystyczne są zawroty głowy, duszności, niskie ciśnienie krwi, bóle w klatce piersiowej.

Chlorella w tabletkach z rozerwaną ścianą komórkową
Chlorella posiada właściwości przeciwbakteryjne, przeciwwirusowe i przeciwgrzybiczne nie wpływając przy tym na florę fizjologiczną. Bardzo dokładnie usuwa toksyny z organizmu ...
Zobacz tutaj ...

Bibliografia

1. Silverthorn D., Fizjologia człowieka, Wydawnictwo Lekarskie PZWL, Warszawa 2018.
2. Marszałek M., Amylina w badaniach eksperymentalnych. Fibrylacja – cytotoksyczna agregacja polipeptydu trzustki, Postepy Hig Med Dosw (online), 2015; 69: 309-319.
3. Marszałek M., Amylina. Nowe mechanizmy regulacyjne fibrylującego hormonu trzustki – wybrane aspekty, Postępy Biologii Komórki, 1/2015.
4. Więckowski M., Biologiczna funkcja amyliny, Problemy Nauk Biologicznych, 1/1997.